เอนไซม์ (เอนไซม์)

เอนไซม์

เอนไซม์ (เอนไซม์) เป็นโปรตีนเฉพาะที่มีบทบาทเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ ที่ผลิตโดยเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

เอนไซม์แตกต่างจากตัวเร่งปฏิกิริยาธรรมดาในความจำเพาะเจาะจงมากขึ้น (ดูด้านล่าง) รวมทั้งความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาทางเคมีภายใต้สภาวะปกติของกิจกรรมที่สำคัญของสิ่งมีชีวิต

เอนไซม์มีอยู่ในเซลล์ที่มีชีวิตทั้งหมดเช่นสัตว์พืชและแบคทีเรีย เอนไซม์ส่วนใหญ่พบในเนื้อเยื่อที่มีความเข้มข้นน้อย แต่มีกรณีเกิดขึ้นเมื่อโปรตีนซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญของพลาสมาเซลล์เช่น myosin ในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อมีฤทธิ์เป็นเอนไซม์ น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์มีความแตกต่างกัน: ตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้านและเอนไซม์ชนิดเดียวกัน แต่แยกได้จากแหล่งต่างๆอาจมีน้ำหนักโมเลกุลต่างกันแตกต่างกันตามลำดับขององค์ประกอบกรดอะมิโน

เอนไซม์ที่มีตัวเร่งปฏิกิริยาเดียวกัน แต่แตกต่างกันในคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของพวกเขาเรียกว่า isoenzymes (isoenzymes) เอนไซม์สามารถเป็นโปรตีนที่เรียบง่ายหรือซับซ้อน หลังโปรตีนยกเว้น (apoenzyme) ประกอบด้วยส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนซึ่ง ได้แก่ กากของโมเลกุลอินทรีย์หรือไอออนอนินทรีย์ ส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนซึ่งแยกออกจาก apoenzyme เรียกว่า Coenzyme ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเกี่ยวข้องอย่างมากกับเอนไซม์นี้เรียกว่ากลุ่มเทียม กลุ่มเทียมและโคเอนไซม์จำนวนมากเป็นอนุพันธ์ของวิตามินสารสีและอื่น ๆ เอนไซม์มีความจำเพาะที่เข้มงวดในส่วนที่เกี่ยวกับพื้นผิว (กล่าวคือพวกเขามีปฏิสัมพันธ์กับสารเคมีและสารประกอบบางชนิด) ตัวอย่างเช่น lactase (พบในน้ำในลำไส้) แยกเฉพาะ disaccharide-lactose และ lactose derivatives (lactobionic acid, lactoureides ฯลฯ ) เพื่อสร้างส่วนผสมของกลูโคสและ galactase; maltase แบ่งมอลโตสออกเป็นโมเลกุลกลูโคสสองโมเลกุลและอะไมเลสทำหน้าที่เฉพาะกับแป้งไกลโคเจนและ polysaccharides อื่น ๆ

อันเป็นผลมาจากการดำเนินการตามลำดับของข้างต้นเช่นเดียวกับเอนไซม์อื่น ๆ คาร์โบไฮเดรตของ ผลิตภัณฑ์อาหารจะ เปลี่ยนเป็น monosaccharides และดูดซึมโดยผนังลำไส้ ความจำเพาะของเอนไซม์จะพิจารณาจากข้อเท็จจริงที่ว่าสารเหล่านี้มีปฏิสัมพันธ์กับการจัดกลุ่มทางเคมีเฉพาะของสารตั้งต้น ยกตัวอย่างเช่น pepsin (ดู) ทำหน้าที่ในโปรตีนตัดพันธะที่อยู่ภายในห่วงโซ่ polypeptide ของโมเลกุลโปรตีนในขณะที่โมเลกุลโปรตีนแยกออกเป็น polypeptides ซึ่งสามารถภายใต้การทำงานของเอนไซม์ trypsin (ดู), chymotrypsin (ดู) และ peptidases แยกเป็นกรดอะมิโน ความจำเพาะของเอนไซม์จึงมีบทบาททางชีวภาพที่สำคัญ ร่างกายของเธอประสบความสำเร็จเป็นลำดับของปฏิกิริยาทางเคมี ไอออนนินทรีย์กระตุ้นเอนไซม์จำนวนมาก เอนไซม์บางชนิด (metalloenzymes) โดยทั่วไปไม่ได้ใช้งานหากไม่มีไอออนอีกตัวหนึ่งที่จำเพาะกับเอนไซม์นี้ ไซต์เอนไซม์ที่รับผิดชอบในการแปลและการกระตุ้นพื้นผิวในกระบวนการเอนไซม์เรียกว่าเอนไซม์ที่ใช้งานอยู่ การตกค้างของกรดอะมิโนจำเพาะของโมเลกุลโปรตีนกลุ่มซัลฟไฮรีลและกลุ่มเทียมหากมีส่วนร่วมในการก่อตัวของศูนย์ที่ใช้งานอยู่ ดังนั้นกลุ่มเอนไซม์ที่เรียกว่า flavoproteins รวมถึงอนุพันธ์ flavin เป็นกลุ่มเทียม (มักเป็น flavin adenine dinucleotide - FAD) ออกซิไดซ์ได้อย่างง่ายดายและลดลงกลุ่ม flavin เทียมทำหน้าที่เป็นผู้ให้ไฮโดรเจนทางชีวภาพตัวอย่างเช่นเมื่อกรดอะมิโนที่ทำหน้าที่ dehydratating กับออกซิเจนหรือ dehydrating ด้วย cytochromes ใน mitochondria ของส่วนประกอบเริ่มต้นของระบบทางเดินหายใจ (เช่น succinate, choline , sarcosine ฯลฯ ) ทำหน้าที่คล้ายคลึงกับเม็ดสีอื่น ๆ ในระบบทางเดินหายใจ (เฮโมโกลบินและ myoglobin - ในสัตว์และมนุษย์ที่สูงขึ้นเช่นเดียวกับ hemerithin, erythrocruocrine, hemocyanin และอื่น ๆ ) ในสัตว์ต่ำกว่า เอนไซม์ทั้งหมดเหล่านี้ถูกรวมกันโดยการปรากฏตัวในศูนย์กลางที่ใช้งาน ของอะตอม โลหะ (เหล็กหรือทองแดง)